Descrição
Lipase de Candida rugosa (LCR) foi imobilizada por adsorção física e ligação covalente em micropartículas de quitosana obtidas através da técnica de geleificação ionotrópica modificada. Foi realizado um estudo comparativo da atividade desempenhada pela lipases livre e imobilizadas sob diferentes condições, para determinar a melhor faixa de atividade ótima para pH e temperatura, parâmetros cinéticos e estabilidade térmica e operacional em reação de hidrólise do azeite de oliva. A imobilização foi realizada por adsorção física e testando diferentes agentes bifuncionai: o glutaraldeido e o glioxal para ligação multipontual da enzima ao suporte. O melhor desempenho foi observado quando se empregou o método de ligação covalente utilizando o glioxal o qual apresentou atividade de 150 U.mg-1 sendo 40 e 47% superior aos tratamentos realizados com adsorção físca e glutaraldeído respectivamente. Quanto a influencia do pH e temperatura na atividade ótima houve um deslocamento para 7,5 na lipase imobilizada por ligação covalente e na temperatura houve um aumento que variou entre 45-50°C para os derivados imobilizados; sendo que para a lipase livre o pH e a temperatura foi 7,0 e 37°C, respectivamente. Os parâmetros cinéticos (Km e Vmax) foram calculados para verificar se segue o perfil cinético de Michaelis-Menten. Quanto aos estudos de estabilidade térmica e operacional demonstraram que a imobilização foi favorável para aumentar o tempo de meia vida da enzima.
